دانشگاه اصفهان زیست شناسی میکروبی 3060-7647 4 13 2015 05 22 Isolation of S-Layer from Caulobacter and re-crystallization on planar supports جداسازی پروتئین لایه سطحی کالوباکتر و کریستالیزاسیون آن به روی سطوح صاف 57 66 19567 FA ندا حبیبی استادیار بیوتکنولوژی، پژوهشکده نانو فناوری و مواد پیشرفته، دانشگاه صنعتی اصفهان، ایران طیبه ظهرابی دانشجوی کارشناسی ارشد نانوبیوتکنولوژی، دانشگاه اصفهان، ایران Journal Article 2016 06 14 <strong>Introduction:</strong> Self- assemble structures play an important role in many aspects of nanotechnology field such as biosesnsors, drug delivery, tissue engineering and targeting activity. S-layers proteins are an example of such molecules. These molecules possess the ability of re-crystallization after isolation from the surface of bacteria and therefore could be used for fabrication of assembled functional groups. <strong>Materials and methods:</strong> To this regard in this work S- Layers were isolated from <em>Caulobacter </em>and were assembled on mica and silicon wafers. S-Layers re-crystallization were characterized by means of AFM. In order to evaluate the production of assembled functional groups Immunological methods were used. <strong>Results</strong>: S-Layer with molecular weight of 96 KDa were successfully isolated from the surface of <em>Caulobacter</em> and crystallized on solid silicone and mica support. AFM results indicated assembled domains on mica and silicone. IgG immobilization was induced in the presence of S-Layer structures. <strong>Discussion and conclusion</strong>: The results confirmed the effect of S-Layer crystallization on fabrication of assembled functional groups. <strong>مقدمه:</strong> خودآرایی مولکول‏ها نقش مهمی در بسیاری از زمینه‏های نانو بیوتکنولوژی، مانند ساخت حسگر‏های زیستی نوین، سیستم‏های داروسان هوشمند، ساخت کشت بافت در ترمیم زخم‏ها، تشخیص مولکول هدف و غیره دارند. پروتئین‏های لایه S جداسازی شده از سطح باکتری‏ها مولکول‏های با خاصیت خود آرایگی برروی انواع سطوح و ایجاد گروهای عاملی منظم هستند. از این خاصیت می‏توان در کریستاله کردن آن‏ها بر روی‏ سطوح و ایجاد لیگاند با مولکول‏های دیگر استفاده کرد‏‏‏. <strong>مواد و روش ‏‏ها:</strong> در این پژوهش، پروتئین لایه سطحی از سطح <em>کالوباکتر</em> جداسازی شده و برروی سطوح سیلیکون و میکا دوباره کریستاله شد. ویژگی‏های خود آرایگی مولکول مورد نظر توسط میکروسکوپ نیروی اتمی بررسی شد. آنتی بادی ایمینو گلوبولین G به عنوان مدل برای بررسی ایجاد لیگاند منظم بر روی‏ آن تثبیت شد. <strong>نتایج:</strong> نتایج الکتروفورز جداسازی پروتئین مورد نظر را از سطح باکتری به شکل خالص با وزن مولکولی حدود 96 کیلودالتون تایید کرد‏ و میکروسکوپ نیروی اتمی ساختار‏های منظم کریستاله شده را نشان داد. آزمون‏‏‏های ایمینولوژیک نشان دادند تثبیت آنتی بادی در حضور لایه S افزایش می‏یابد. <strong>بحث و نتیجه‏ گیری:</strong> نتایج این پژوهش امکان استفاده از این پروتئین‏ها را برای افزایش گروه‏های عاملی، ایجاد لایه خود آرایه و هدفمند سازی سطح را نشان می‏دهد.  https://bjm.ui.ac.ir/article_19567_9f7bbe0bc69bc247553acfd270cd8273.pdf